Enzymen zijn eiwitten. Eiwitten worden ook wel proteïnen (als ze heel groot zijn) of polypeptiden (als ze klein zijn) genoemd. Eiwitten zijn polymeren van aminozuren. De aminozuren zijn in eiwitten met een peptide binding (= amide binding) gebonden. Zie hieronder de deelstructuurformule van een eiwit met daarin de in blauw weergegeven peptide binding en de ruimtelijke structuur van het enzym thermolysine. De peptide binding bestaat uit een groepje atomen. Alle natuurlijke eiwitten zijn opgebouwd uit twintig  verschillende aminozuurmoleculen.  

Figuur 1: De deelstructuur van een eiwit

Figuur 2: De structuur van het enzym thermolysine                (alleen de bindingen zijn weergegeven).

De structuur van een eiwit wordt beschreven in vier niveaus: 

• de primaire structuur geeft de volgorde van de aminozuren in het eiwit (figuur 3)

• de secundaire structuur geeft de ruimtelijke structuur van de aminozuurketen (bijvoorbeeld in de vorm van een spiraal (zgn. a-helix) of een zigzagketen (zgn. b-sheet)) (figuur 4)

•  de tertiaire structuur geeft de ruimtelijke structuur van de ketens t.o.v. elkaar (figuur 5).

• de quaternaire structuur geeft de onderlinge ruimtelijke organisatie van de subeenheden weer van een eiwit die uit meerdere onafhankelijke ketens bestaat (indien die er zijn - bijvoorbeeld bij het bloedstollings eiwit hemoglobine) (figuur 6). 

De veelal zwakke bindingen (o.a. waterstofbruggen) tussen de ketens bepalen de ruimtelijke structuur van een eiwit. Deze bindingen zijn heel gevoelig voor de omstandigheden (bijvoorbeeld temperatuur en pH). Dit is ook de reden dat we voor de juiste omstandigheden moeten zorgen als we bij een reactie enzymen als katalysatoren gebruiken.  De structuur van proteïnen is dus heel gevoelig voor de omgeving. Als we de omstandigheden (pH, temperatuur) zo drastisch wijzigen dat de structuur zich niet meer kan herstellen spreken we van denaturatie van een eiwit.